обмен веществ

1. Термодинамика живых систем [ ред. | ред. код ]
2. Активированы переносчики [ ред. | ред. код ]
3. Катализ метаболических реакций [ ред. | ред. код ]
4. Регуляция метаболических путей [ ред. | ред. код ]
5. анаболизм [ ред. | ред. код ]
6. фотосинтез [ ред. | ред. код ]
7. Биосинтез углеводов (глюконеогенез и гликогенез) [ ред. | ред. код ]
8. Биосинтез липидов ( липогенез ) [ ред. | ред. код ]
9. Эволюция метаболизма [ ред. | ред. код ]

Обмен веществ или метаболизм - совокупность химических реакций , Происходящих в живых организмах . Метаболизм делится на две ветви: катаболизм (Диссимиляция или энергетический обмен), включающая реакции расщепления сложных органических веществ в простых, которое сопровождается их окислением и выделением полезной энергии и анаболизм (Ассимиляция или пластический обмен) - реакции синтеза необходимых клетке веществ, в которых энергия, полученная в катаболических реакциях, используется.

Почти все метаболические реакции ускоряются ферментами - катализаторами белковой природы. Ферменты не только делают возможным быстрое протекание в клетке большого количества реакций, других условий нуждались бы очень высоких температур и / и давления , Но и позволяют регулировать их при необходимости. Реакции катализируемая ферментами часто объединяются в последовательности, где продукт одной становится субстратом для следующей, такие серии реакций называются метаболическими путями . Метаболические пути, в свою очередь, объединяются между собой, образуя сложные разветвленные сети.

Важной характеристикой основных метаболических путей и их компонентов является то, что они являются общими для большинства живых организмов, свидетельствует о единстве происхождения живой природы. Однако определенные особенности метаболизма имеет не только каждый вид , Но и отдельные особи в пределах вида.

Термодинамика живых систем [ ред. | ред. код ]

Второй закон термодинамики говорит, что энтропия (Мера неупорядоченности) в изолированной системе постоянно растет. Другими словами можно сказать, что беспорядок "приводится сам», а для упорядочения системы нужно выполнить химическую, механическую и транспортную работу. Ее постоянно вынуждены выполнять организмы, для того чтобы поддерживать жизнедеятельность, это происходит благодаря наличию метаболизма.

Часть энергии системы, которая может выполнять работу при неизменных давления и температуры называют свободной энергией Гиббса (G). во время химической реакции изменение свободной энергии можно описать так:

Δ G = Δ HT Δ S {\ displaystyle ~ \ Delta G = ~ \ Delta HT ~ \ Delta S} ,

где ДН - изменение энтальпии , Отражающий количество образованных и разрушенных связей (Отрицательная для реакций, в которых выделяется тепло ), T - абсолютная температура , ΔS - изменение энтропии. по стандартных условиях и концентрации реагентов и продуктов реакции 1 моль / л изменение свободной энергии называется стандартной ΔG0.

Системы с большим запасом свободной энергии нестабильны, в них самовольно происходят процессы, уменьшают ее. Итак спонтанно могут происходить только реакции, сопровождающиеся выделением энергии (ΔG <0), они называются екзергоничнимы, но не реакции, для которых ΔG> 0 (ендергонични). В состоянии термодинамического равновесия ΔG = 0 и система не может выполнять работу. Достижение состояния равновесия для клетки означает смерть .

Если прямая реакция екзергонична, например окисления глюкозы к углекислого газа и воды (ΔG0 = -686 ккал / Моль (2879 кДж / Моль)), то обратная обязательно будет ендергоничною, то есть для реакции синтеза глюкозы из углекислого газа и воды ΔG0 = +686 ккал / моль.

Изменение свободной энергии при реакции зависит от ее конкретного типа (т.е. содержания энергии в исходных веществах и продуктах), а также от того, насколько далеко была система от термодинамического равновесия в начальный момент времени (т.е. насколько концентрации веществ отличаются от равновесных). Например, для реакции:

a A + b B → c C + d D {\ displaystyle aA + bB \ rightarrow cC + dD}

(Маленькими буквами обозначены стехиометрические коэффициенты) изменение свободной энергии можно выразить как функцию стандартной изменения свободной энергии ΔG0:

Δ G = Δ G 0 + RT ⋅ ln ⁡ [C ic] [D id] [A ia] [B ib] {\ displaystyle ~ \ Delta G = ~ \ Delta G ^ {0} + RT \ cdot \ ln { \ frac {[C_ {i} ^ {c}] [D_ {i} ^ {d}]} {[A_ {i} ^ {a}] [B_ {i} ^ {b}]}}} (1),

где [Ai], [Bi], [Ci], [Di] - концентрации веществ в момент начала реакции.

Способность реакции проходить до конца характеризует константа равновесия Для приведенной выше реакции она будет записываться так:

K eq = [C eqc] [D eqd] [A eqa] [B eqb] {\ displaystyle K_ {eq} = {\ frac {[C_ {eq} ^ {c}] [D_ {eq} ^ {d} ]} {[A_ {eq} ^ {a}] [B_ {eq} ^ {b}]}}} ,

где [Aeq], [Beq], [Ceq], [Deq] - концентрации веществ в состоянии равновесия. Чем больше константа равновесия, тем больше исходных веществ превращаются в продукты в наступление состояния равновесия.

В условиях равновесия ΔG = 0, и формула (1) видоизменяется следующим образом:

Δ G 0 = - R T ⋅ ln ⁡ K e q {\ displaystyle ~ \ Delta G ^ {0} = - RT \ cdot \ ln K_ {eq}}

В реальных условиях живой клетки большинство химических реакций никогда не достигают равновесного состояния из-за того, что продукты постоянно используются в других реакциях или выделяются в среду. Таким образом живая система находится в динамично стабильном состоянии: в ней происходят непрерывные изменения вследствие тока вещества и энергии, но основные показатели поддерживаются на постоянном уровне. Например глюкоза с одной стороны поглощается из крови и используется многими тканями , С другой - всасывается кишечника и мобилизуется из мест ее запасания. В результате слияния этих двух процессов ее концентрация в крови остается достаточно стабильной.

Активированы переносчики [ ред. | ред. код ]

В клетке постоянно происходит большое количество ендергоничних реакций, это становится возможным только благодаря их сопряжению с екзергоничнимы. Таким образом значение изменения свободной энергии обоих процессов добавляются и суммарное ΔG <0.

В большинстве реакций источником свободной энергии является расщепление фосфодиестерних связей аденозинтрифосфата . В качестве примера можно рассмотреть фосфорилирования глюкозы (первая реакция гликолиза ):

1) глюкоза + фн → глюкозо-6-фосфат + Вода, ΔG 0 1> 0;

для реакции гидролиза АТФ:

2) АТФ + вода → АДФ + Фн, ΔG 0 2 <0.

Поскольку | ΔG1 | <| ΔG2 |, то суммарное изменение свободной энергии сопряженной реакции будет отрицательной.

Гидролиз АТФ дает много энергии по двум причинам. Во-первых, это связано с особенностью самой молекулы: три фосфатные группы в молекуле АТФ имеют отрицательный заряд и отталкиваются между собой, в таком состоянии ее можно сравнить с сжатой пружиной. Отщепление одного фосфата - энергетически выгодный процесс, как выстреливания пружины. Поэтому стандартная изменение свободной энергии для гидролиза АТФ в АДФ имеет отрицательное значение -7,3 ккал / моль. Второй причиной является то, что соотношение концентраций АТФ / АДФ в клетке значительно больше равновесное, поэтому в реальных условиях расщепления одного моль АТФ дает примерно 13 ккал энергии. Однако для прохождения некоторых реакций, например полимеризации нуклеотидов в нуклеиновую кислоту , Этой энергии недостаточно, поэтому происходит отщепление пирофосфата с образованием АМФ , При этом ΔG = -26 ккал / моль.

Обратный процесс к гидролизу АТФ - фосфорилирования АДФ является ендергоничним процессом, в свою очередь сопряженный с екзергоничнимы реакциями, такими как окисление органических веществ. Таким образом АТФ является переносчиком энергии от одних метаболических реакций к другим. Скорость обращения АТФ в организме очень велика, каждая клетка ежеминутно гидролизует и снова синтезирует около 10000000 молекул этого вещества. мышечные волокна во время работы используют весь свой запас АТФ менее чем за минуту. Если регенерация АТФ с АДФ была бы невозможной, человеку для жизнедеятельности ежедневно была бы нужна масса этого вещества почти равна массе ее тела.

В метаболических реакциях участвуют также другие активированные переносчики, например никотиновые коферменты НАД + и НАДФ +. они переносят электроны и протоны По этой способностью коферменты не отличаются между собой, однако они имеют несколько разные функции. НАД преимущественно используется для реакций окисления, поэтому в клетке поддерживается высокое соотношение окисленной и восстановленной формы (НАД + / НАДН (H +)). Зато НАДФ в большинстве случаев действует как восстановитель благодаря низкому соотношению НАДФ + / НАДФН (H +. К другим активированных посредников относятся ацетил кофермент А , ФАД H2, каброксильнований биотин , S-аденозилметионин , УДФ -глюкоза тому подобное. Большинство активированных переносчиков являются производными витаминов .

Катализ метаболических реакций [ ред. | ред. код ]

С термодинамических показателей, таких как изменение свободной энергии, можно сделать вывод только о возможности прохождения определенной реакции, но они ничего не говорят о скорость , С которой она будет протекать. Например сахароза менее термодинамически стабильна, чем смесь глюкозы и фруктозы , Однако спонтанный гидролиз (ΔG0 = -7 ккал / моль) происходит чрезвычайно медленно. стерильный раствор сахарозы может сохраняться длительное время в почти неизменном состоянии, потому что он кинетически стабильным.

Для нормальной жизнедеятельности в клетке ежесекундно должна происходить множество химических реакций, прохождение которых при нормальных условиях может занимать годы. Для их ускорения используются ферменты - катализаторы белковой природы. Ферменты никак не вытекают ΔG, они не могут сделать енерогонични процессы екзергоничнимы, также они не смещают равновесия реакции, а только ускоряют момент ее наступление, причем сами не изменяются в процессе.

Основной механизм действия ферментов заключается в уменьшении энергии активации . Преобразование исходных веществ в продукты реакции почти всегда предполагает наличие высокоэнергетического переходного состояния , Который создает барьер для протекания реакции. Ферменты построены таким образом, что связывание их активного центра с веществом в переходном состоянии является энергетически выгодным, что и позволяет уменьшить активационный барьер. Кроме того, белковые катализаторы ориентируют субстраты таким образом, что они могут легко реагировать между собой. Благодаря этим свойствам ферменты ускоряют химические превращения в триллионы раз (1012-1014).

Ферменты высокоспецифичны, обычно один фермент катализирует одну реакцию, и каждая реакция катализируемых одним ферментом, хотя есть много исключений. Активность многих ферментов может регулироваться. Кроме белков роль катализаторов в клетке могут выполнять молекулы РНК ( рибозимы ) ионы металлов тому подобное.

Серии реакций в клетке преимущественно объединяются в метаболические пути, в которых продукт одного преобразования становится субстратом для следующего. Обычно ферменты одного метаболического пути группируются вместе, образуя большие мультиэнзимных комплексы.

Некоторые пути обеспечивают расщепление сложных органических веществ и запасания энергии в форме химических связей АТФ, в результате чего его концентрация в клетке поддерживается на достаточно высоком уровне. Также в этих реакция восстанавливаются НАД и НАДФ. Совокупность таких метаболических путей называется катаболизмом (Диссимиляция, энергетический обмен).

Другие пути заключаются в синтезе сложных молекул из более простых предшественников (например полимеров с мономеров ), Они всегда нуждаются в энергии и описываются общим термином анаболизм (Ассимиляция, пластический обмен). Связными звеньями между катаболизмом и анаболизмом является АТФ и другие нуклеотидтрифосфаты. Иногда выделяют еще так называемые амфиоблични пути - перекресток катаболизма и анаболизма.

Хотя представление о метаболизме как совокупность отдельных путей удобное для его изучения и систематизации, оно слишком упрощенное, чтобы соответствовать реальности. Многие из промежуточных продуктов является частью нескольких путей. Поэтому метаболизм лучше всего описывается как сложная сеть взаимосвязанных реакций, в которой изменение концентрации даже одного вещества вызывает существенные последствия во многих ее частях.

Регуляция метаболических путей [ ред. | ред. код ]

Для того, чтобы огромное количество метаболических реакций работали слаженно, в пользу клетке, они должны быть регулируемыми. Такая регуляция обеспечивается основными путями: активацией или угнетением синтеза определенных ферментов, и изменением их активности. Первый метод медленнее и дает устойчивые результаты, второй позволяет мгновенный ответ.

Многие ключевых ферментов метаболических путей является аллостерический , То есть такими, которые кроме активного центра имеют дополнительный сайт для связывания регуляторных молекул, изменяя конформацию белка влияют на его активность. Аллостерические модуляторы могут быть как активирующими так и ингибирующими.

Кроме того, регуляция метаболических путей может происходить путем изменения доступности субстратов. Например, многие клетки могут расщеплять глюкозу только в тогда, когда на них действует инсулин , Что стимулирует транспорт этого вещества из крови. В эукариотических клетках противоположно направленные метаболические пути часто распределены по разным компартментах . Например, окисления жирных кислот происходит в митохондриях , а синтез - в цитоплазме. Переход субстратов с одного компартмента в другой может служить точкой контроля.

Поскольку одной из первоочередных задач метаболизма является поддержание гомеостаза (Динамической устойчивости внутренних условий), большинство его регуляторных путей организованы по принципу отрицательной обратной связи : Метаболический путь подавляется его конечным продуктом, действует на один из первых ферментов этого пути. например аминокислота изолейцин синтезируется с треонина в пять шагов. Когда в клетке производится более изолейцина чем нужно для синтеза белков, его избыток подавляет первый фермент этого метаболического пути и синтез прекращается до тех пор, пока концентрация аминокислоты не уменьшится.

Почти все преобразования энергии в метаболических реакциях можно свести к переносу электронов между веществами, то есть до окислительно-восстановительных реакций . Различные соединения отличаются по сродством к электронам . Электроны под воздействием ЭДС движутся от веществ с меньшим сродством к веществам с большим сродством, в этом процессе их энергия высвобождается, его часть может быть использована для полезной работы.

Организмы, для которых источником высокоэнергетических электронов является восстановлены вещества среды, называются хемотрофы (То есть они питаются химической энергией). Они делятся на хемоорганотрофы, что окисляют органические соединения, и литотрофы, источником энергии для которых неорганические соединения. Другая группа организмов - фототрофы Также может использовать в качестве источника электронов органические или неорганические вещества, однако энергию эти электроны приобретают под влиянием света, переводит их в возбужденное состояние.

Кроме источники энергии и электронов организмы также нуждаются в химических элементов, в большом количестве карбона , водорода и кислорода . Те виды, которые могут усваивать эти элементы в форме неорганических веществ, таких как углекислый газ и вода, и синтезировать из них органические, называются автотрофами . Те же, которые не способны к этому, относятся к гетеротрофов .

Две самые распространенные группы живых организмов это фотолитоавтотрофы, например зеленые растения, водоросли и цианобактерии используют энергию света, воду как источник электронов и углекислый газ для синтеза органических веществ, и хемоорганогетеротрофы, такие как животные, грибы и часть прокариот, которые получают энергию, электроны и углерод из органических соединений. Реже встречаются фотоорганогетеротрофы ( пурпурные и зеленые несерные бактерии), хемолитоав-тотрофы ( железобактериями , нитрифицирующие бактерии и т.п.) и миксотрофы , Которые могут переключаться с одного типа питания на другой.

Реакции катаболизма - это окисление органических веществ, то есть отщепление от них электронов. Конечным акцептором этих электронов могут выступать эндогенные органические вещества, например пировиноградная кислота , Такой тип катаболизма называется брожением преимущественно протекает в отсутствие кислорода и является основным путем получения энергии для многих микроорганизмов . Если в серии катаболических реакций конечным акцептором электронов является экзогенные вещества, то она называется клеточным дыханием . Дыхание делится на аэробную, при котором акцептором выступает кислород, и анаэробное, акцепторами есть другие вещества, преимущественно неорганические, такие как NO - 3, SO 2 4, CO2, Fe3 +, SeO - 4 и т.п., но иногда и органические, например фумарат . Все типы клеточного дыхания включают цепи транспорта электронов .

Аэробное дыхание хемоорганогетеротрофних организмов можно разделить на три стадии:

• Подготовительный этап - переваривания , расщепление биополимеров к их мономеров . На этом этапе происходит в пищеварительной системе Или внутриклеточно в лизосомах . В химических реакциях не выделяется достаточного количества энергии для синтеза АТФ, вся она теряется в форме тепла. Продуктами подготовительного этапа является аминокислоты , моносахариды , жирные кислоты , глицерин и другие вещества.
• Бескислородный (анаэробный этап) - расщепление мономеров к еще меньших молекул, преимущественно ацетил-КоА, на этом этапе в реакциях субстратного фосфорилирования синтезируется некоторое количество АТФ и восстанавливается НАД или / и ФАД. Одним из основных метаобиличних путей второго этапа аэробного дыхания является гликолиз , В котором превращается глюкоза и другие соединения.
• Кислородный (аэробный этап) включает цикл Кребса и електронтраспортний цепь, происходит в митохондриях . На этом этапе органические вещества окисляются до углекислого газа, а все отщеплений от них электроны и протоны переносятся на кислород, в результате чего образуется вода. На этом этапе происходит как субстратно так и окислительное фосфорилирование и синтезируется большое количество АТФ.

Катаболизм Этапы (виды) Значение подготовительный этап Подготовительный этап - расщепление высокомолекулярных органических веществ к мономеров на основе реакций гидролиза в ЖКТ или в лизосомах клеток при участии равно ферментов :

Энергия, которая образовалась на этом этапе, рассеивается в виде тепла

Бескислородный этап ( гликолиз ) Гликолиза происходит при Участие ферментов, расположенных в растворимой части цитоплазмы . 60% энергии теряется в виде тепла, а 40% идет на синтез двух молекул АТФ . Кроме АТФ в процессе гликолиза образуются две молекул пирвинограднои кислоты ( пирувата ) И восстанавливаются две молекулы кофермента НАД к НАДН (Н +):

• Глюкоза + 2 АДФ + 2Н3PO4 + 2НАД + → 2пируват + 2АТФ + 2 Н2О + 2НАДН (Н +)

, цикл Кребса (Аэробные организмы) Аэробная (кислородное) окисления осуществляется в митохондриях , Куда попадает пировинградна кислота. В матриксе митохондрий происходит окислительное декарбоксилирование пирувата, что влечет образования одной молекулы ацетил кофермента А , Выделение одной молекулы углекислого газа и восстановления одной молекулы НАД. Ацитил-КоА поступает в цикл Кребса За один оборот этого цикла окисляется одна молекула ацетил-КоА, восстанавливаются три молекулы НАД и одна молекула ФАД И как побочный продукт выделяются две молекулы углекислого газа.

Восстановительные эквиваленты НАДН и ФАДН2 переносят электроны и протоны к дыхательная цепь переноса электронов внутренней мембраны митохондрий, где происходит окислительное фосфорилирование с образованием 3ох молекул АТФ, при переносе электронов от НАДН и 2ох молекул АТФ при переносе электронов от ФАДН2. Конечным акцептором электронов является кислород:

• ½O2 + 2H + + 2e- → 6CO2 + H2O

(Анаэробные организмы) брожение - бескислородное преобразования пирувата на другие вещества.

В аэробных организмов при интенсивной работы мышц происходит молочнокислое брожение. Это обеспечивает определенную независимость мышц от объема кислорода, который может окиснюваты пируват за определенный промежуток времени

анаболизм [ ред. | ред. код ]

Биосинтез белков [ ред. | ред. код ]

Стадия Этапы Значение транскрипция Инициация инициация требует наличия субстратов РНК-полимеразы - нуклеотидов - и обуславливает образование первых звеньев цепи РНК. Первый нуклеотид входит в состав цепи, сохраняя трифосфатных группу, а другие присоединяются к 3'-OH-группы следующего с высвобождением пирофосфата. На стадии инициации РНК-продукт связан с матрицей и РНК-полимеразы неплотно, и с высокой вероятностью высвобождается из комплекса. РНК-полимераза, не оставляя продукт, снова инициирует РНК ( абортивная инициация ). При достижении длины цепи РНК от 3 до 9 нуклеотидов комплекс стабилизируется (также происходит отсоединение σ-субъединицы , Связывающей РНК-полимеразы с промотором ). Зависит от факторов транскрипции Элонгация Синтез всех видов РНК на соответствующем участке (матрицы) ДНК с помощью фермента ДНК-зависимой РНК-полимеразы, которая строит по принципу комплементарности, копию одной цепи ДНК. ДНК-связывающие белки расплетают молекулу ДНК перед РНК-полимеразы, гистоны заплетают позади нее Терминация Достижение РНК-полимеразы стоп-кодона, разрезание РНК, добавление к 3'-концу транскрипта несколько нуклеотидов аденина для стабильности транскрипта процессинг Созревания пре-мРНК эукариот до зрелых мРНК, происходит непосредственно во время транскрипции в составе РНК-полимеразного комплекса [1] : кепування (Присоединение к 5 'конца транскрипта модифицированного нуклеотида с помощью трифосфатных моста), сплайсинг (Отщепление интронов с помощью фермента сплайсосома), полиаденилирование (присоединение 200-300 остатков адениловой кислоты ) редактирования мРНК (Изменение нуклеотидов в структуре мРНК). трансляция Активация аминокислоты Аминокислота соединяется с антикодоном тРНК за счет энергии АТФ образуется комплекс аминоацил- тРНК , Что обусловлено ферментом аминоацил-РНК-синтетазой , Что катализирует присоединение аминокислоты к тРНК) и их перенос на рибосому; Инициация Начало синтеза белка с кодона АУГ, что обусловлено привлечением малой субъединицей рибосомы комплекса аминокислота-тРНК в этой последовательности. Кодирование первой аминокислоты - метионина. Обусловлено связыванием мРНК (узнается рибосомой через кепируваний 5 'конец.) И тРНК с малой субъединицей вследствие изменения конформации одного из факторов инициации (IF2) ГТФ. После выхода из взаимодействия IF1 и IF3 (подавляет ассоциации с большой субъединицей рибосомы в ее связи с мРНК) образуется связывания с комплексом 50S-субъединицы, что приводит полную конформацию всего комплекса. Образуется ФЦР (функциональный центр рибосомы). В ФЦР есть два триплеты мРНК, образуют два центра: А (узнавание аминокислоты) и П (присоединение аминокислоты к пептидной цепи). Метионин-комплекс перемещается в П-центр рибосомы Элонгация Синтез белка (транспорт комплекса аминокислота-тРНК в ФЦР . В центре А - считывание антикодона тРНК и кодона мРНК, что приводит передвижения рибосомы на один триплет. В результате комплекс аминокислота-иРНК-тРНК перемещается в центр П, где происходит присоединение аминокислоты к пептидной цепи. После этого тРНК покидает рибосому) Терминация Окончание синтеза (начало бессодержательных кодонов на мРНК. Разъединение аминокислот с мРНК и распад рибосом на две субъединицы. Полипептидной цепи впадает в канал ЭПС и приобретает различных типов структур (вторичной и т.д.))

фотосинтез [ ред. | ред. код ]

(первичный синтез органических веществ из неорганических (CO2) под действием фотонов света) Этап Суть Световая фаза Световая фаза - комплекс реакций, происходит под действием фотонов света на мембранах тилакоидов

• возбуждение хлорофилла и синтез АТФ за счет энергии возбужденных электронов;
• фотолиз воды - расщепление молекул H2O с образованием протонов и свободного кислорода (ФС2)
• Связывания ионов H с НАДФ.

При попадании квантов света на хлорофилл молекулы хлорофилла возбуждаются. Возбужденные электроны проходят по электронному цепные на мембране к синтезу АТФ. Одновременно происходит расщепление молекул воды. Ионы H + сочетаются с восстановленным НАДФ (ФС1) за счет электронов хлорофилла; выделенная при этом энергия идет на синтез АТФ. Ионы O2- отдают электроны на хлорофилл (ФС2) и превращаются в свободный кислород: H2O + НАДФ + hν → НАДФН + H + + 1 / 2O2 + 2АТФ

Темновая фаза

Темновая фаза - фиксация C, синтез C6H12O6. Источником энергии является АТФ. В строме хромопластов (куда поступают АТФ, НАДФН и H + от тилакоидов гран и CO2 из воздуха) проходят циклические реакции, в результате чего есть фиксация CO2, его восстановления H (за счет НАДФН + H +) и синтез C6H12O6:

CO2 + НАДФН + H + + 2АТФ → 2АДФ + C6H12O6

Биосинтез углеводов (глюконеогенез и гликогенез) [ ред. | ред. код ]

Этап Суть Митохондриальный этап В митохондриях фермент пируваткарбоксилаза превращает ПВК в оксалоацетат. При этом для выхода из митохондрии оксалоацетат превращается в малат с помощью фермента малатдегидрогиназы, который легко диффундирует через мембрану митохондрии. Вне митохондрии малат вновь распадается в оксалоацетат (Щавелеоцтова кислота). В цитоплазме он с помощью фосфоенолпируваткарбоксикиназы превращается в фосфоэнолпируват . Для преобразования лактата в фосфоэнолпируват нужен также фермент лактатдегидрогеназа Позамитохондриальний этап Под действием ферментов фосфоэнолпируват постепенно превращается в глюкозу. 10% глюконеогенеза происходит в почках, 90% - в печени. За день может синтезироваться до 80 г глюкозы гликогенез Этап Суть Присоединение глюкозы в цепи гликогена В целом процесс образования гликогена, стимулируется гормоном инсулином, который усиливает приток глюкозы в клетки

Биосинтез липидов ( липогенез ) [ ред. | ред. код ]

Липогенез Этап Суть Дигидроацетон-3-фосфат - фосфатиды Происходит в цитоплазме. При восстановлении промежуточного продукта гликолиза, дигидроксиацетон-3-фосфата, или при фосфорелюванни глицерина образуется sn-3-глицерофосфат. При его этерификации по С-1 длинноцепочечных жирной кислотой образуются лизофосфатиды, при повторной этерификации (образовании сложных эфиров из жирных кислот) ненасыщенной жирной кислоты по С-2 - фосфатиды, ключевые промежуточные продукты в биосинтезе липидов Фосфатидаты - триацилглицеринов С фосфатидов кислот после гидролитического расщепления фосфатной группы и последующего ацилирування (введение остатка кислоты -RCO) образуются триацилглицеринов (жиры), которые хранятся в цитоплазме в виде капель

Эволюция метаболизма [ ред. | ред. код ]

Все известные живые организмы содержат такие активированные переносчики, как АТФ, НАД, ФАД и кофермент А. Эти соединения объединяет то, что в их состав входит аденозин дифосфат, причем он не принимает непосредственного участия в переносе электронов и химических групп. Убедительным объяснением этой закономерности является то, что первые живые системы использовали в качестве катализаторов молекулы РНК, которые однако не могли выполнять функции переносчиков энергии. Вероятно, что уже в раннем РНК мире такие вещества как НАД, ФАД, кофермент А стали частью метаболизма, а аденозин дифосфатные группы им были необходимы для того, чтобы взаимодействовать с рибозимами из-за образования водородных связей с остатками урацила в их составе.

С развитием белковых катализаторов активированы переносчики мало изменились, поскольку они уже были хорошо настроены на выполнение своих функций. Их нуклеотидная часть теперь используется для взаимодействия с определенными аминокислотными последовательностями в составе ферментов. Например НАДН может одинаково успешно передавать электроны, независимо от того, его адениновых остаток присоединяется к участку белка или РНК.

Похожие